Questão de Química — Cinética Química — Instituto Access 2024
QuímicaCinética Química
- Código
- qg283959
- Banca
- Instituto Access
- Órgão
- INT
- Ano
- 2024
- Nível
- Superior
- Cargo
- Tecnologista Pleno - Biocatálise
As enzimas são moléculas de proteínas com grande massa molar. Essas moléculas, entretanto, atuam de maneira altamente específica e agem como catalisadoras biológicas de apenas uma única reação. Reações de cinética enzimática são comumente representadas por gráficos que apresentam informações importantes, como a velocidade da reação, o aumento da concentração do produto na reação e a taxa de saturação da enzima, entre outras. O uso de gráficos também nos permite avaliar o aumento e a diminuição da atividade enzimática por moléculas ativadoras e inibidoras que se ligam especificamente às enzimas. Assim, o gráfico abaixo mostra a cinética enzimática na presença de dois agentes inibidores (X, Y). Com relação a esse gráfico, avalie as afirmativas a seguir.
I. Na curva da reação cinética da enzima normal, os valores de V₀ aumentam rapidamente com baixas concentrações de substrato e passam a se nivelar em um platô com altas concentrações desse mesmo substrato. Esse platô ocorre porque todas as moléculas da enzima disponíveis se encontram ligadas ao substrato e quaisquer moléculas adicionais do substrato terão que aguardar ser processadas até que outra molécula dessa enzima se torne disponível. Por isso, a velocidade da reação é limitada pela concentração da enzima e o seu valor máximo, ou Vmax, é o valor da velocidade inicial de reação no qual a enzima normal atinge o platô.II. O inibidor X é um inibidor competitivo porque retarda o progresso da reação ao se ligar à enzima, que ocorre geralmente no sítio ativo, impedindo que o verdadeiro substrato se ligue. Portanto, o inibidor e o substrato competem pela enzima. A inibição competitiva age diminuindo o número de moléculas enzimáticas disponíveis para se ligar ao substrato.III. O inibidor Y é um inibidor não competitivo, porque não impede que o substrato se ligue à enzima. O inibidor e o substrato não interferem na capacidade um do outro de se ligar à enzima. Contudo, quando o inibidor está ligado, a enzima não é capaz de catalisar a reação para gerar um produto. Portanto, a inibição não competitiva age reduzindo o número de moléculas funcionais da enzima que pode realizar a reação.Assinale
I. Na curva da reação cinética da enzima normal, os valores de V₀ aumentam rapidamente com baixas concentrações de substrato e passam a se nivelar em um platô com altas concentrações desse mesmo substrato. Esse platô ocorre porque todas as moléculas da enzima disponíveis se encontram ligadas ao substrato e quaisquer moléculas adicionais do substrato terão que aguardar ser processadas até que outra molécula dessa enzima se torne disponível. Por isso, a velocidade da reação é limitada pela concentração da enzima e o seu valor máximo, ou Vmax, é o valor da velocidade inicial de reação no qual a enzima normal atinge o platô.II. O inibidor X é um inibidor competitivo porque retarda o progresso da reação ao se ligar à enzima, que ocorre geralmente no sítio ativo, impedindo que o verdadeiro substrato se ligue. Portanto, o inibidor e o substrato competem pela enzima. A inibição competitiva age diminuindo o número de moléculas enzimáticas disponíveis para se ligar ao substrato.III. O inibidor Y é um inibidor não competitivo, porque não impede que o substrato se ligue à enzima. O inibidor e o substrato não interferem na capacidade um do outro de se ligar à enzima. Contudo, quando o inibidor está ligado, a enzima não é capaz de catalisar a reação para gerar um produto. Portanto, a inibição não competitiva age reduzindo o número de moléculas funcionais da enzima que pode realizar a reação.Assinale- Ase apenas a afirmativa I estiver correta.
- Bse apenas a afirmativa II estiver correta.
- Cse apenas as afirmativas I e II estiverem corretas.
- Dse apenas as afirmativas II e III estiverem corretas.
- Ese todas as afirmativas estiverem corretas.