Questão de Biologia — Moléculas, células e tecidos — FUNDATEC 2025

Inibição enzimática por excesso de substrato

Gabarito: letra E. O fenômeno descrito — aumento da velocidade com a concentração de substrato até certo ponto e posterior queda — é a clássica inibição por substrato, em que moléculas adicionais de substrato se ligam a sítios alostéricos negativos da enzima, reduzindo sua eficiência catalítica. Esse comportamento não é explicado pelo modelo de Michaelis-Menten, que prevê apenas a saturação do sítio ativo com estabilização da velocidade em Vmax.

A cinética enzimática clássica (modelo de Michaelis-Menten) descreve uma curva hiperbólica: a velocidade inicial aumenta com a concentração de substrato até atingir um platô (Vmax), quando todos os sítios ativos estão ocupados. Nesse modelo, não há queda de velocidade em altas concentrações de substrato — apenas estabilização. Quando a velocidade diminui após o pico, estamos diante de um desvio do comportamento michaeliano, que pode ser causado por:

• Inibição por substrato: o próprio substrato, em excesso, liga-se a um sítio alostérico (diferente do sítio ativo), induzindo uma conformação menos ativa da enzima. É o caso descrito no enunciado.

• Inibição por produto: o acúmulo do produto da reação inibe a enzima (feedback), mas o enunciado descarta essa hipótese ao afirmar que não houve alteração na concentração do produto.

• Desnaturação: alterações de pH ou temperatura poderiam desnaturar a enzima, mas o enunciado afirma que esses fatores permaneceram constantes.

A pegadinha da questão está em confundir a saturação do sítio ativo (que leva a um platô, não a uma queda) com a inibição por substrato (que causa a queda). A alternativa B descreve corretamente a saturação, mas a aplica ao fenômeno errado — o enunciado fala em diminuição significativa, não em estabilização.

Alternativa A — ❌ Incorreta

A oxidação de resíduos catalíticos seria uma forma de inativação irreversível da enzima, geralmente causada por agentes oxidantes, e não pelo excesso de substrato. Além disso, o enunciado não menciona qualquer modificação química da enzima; o fenômeno é reversível e dependente da concentração de substrato, o que aponta para uma inibição alostérica, não para uma oxidação.

Alternativa B — ❌ Incorreta

A saturação completa do sítio ativo, prevista pelo modelo de Michaelis-Menten, faz a velocidade estabilizar em Vmax, e não diminuir. O enunciado descreve uma queda significativa da velocidade, o que é incompatível com a saturação simples. A banca troca o platô michaeliano pela queda característica da inibição por substrato.

Alternativa C — ❌ Incorreta

O acúmulo de produto causaria inibição por produto (feedback), mas o enunciado afirma explicitamente que não houve alteração na concentração do produto. Além disso, a inibição por produto geralmente é competitiva ou não competitiva, mas não é o caso descrito, pois a variável que mudou foi a concentração de substrato.

Alternativa D — ❌ Incorreta

O deslocamento do equilíbrio conformacional para uma forma inativa por excesso de substrato é, na verdade, a inibição por substrato — mas a alternativa a classifica como inibição competitiva, o que é um erro conceitual. Na inibição competitiva, o inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo, e o efeito é revertido com o aumento da concentração de substrato. Aqui, o excesso de substrato é a causa da inibição, não um competidor.

Alternativa E — ✅ Correta ⟵ GABARITO

A alternativa descreve com precisão a inibição por substrato: em concentrações elevadas, moléculas adicionais de substrato ligam-se a sítios alostéricos negativos, induzindo uma mudança conformacional que reduz a atividade catalítica. Isso explica a queda da velocidade após o pico, sem necessidade de alterações em pH, temperatura, concentração enzimática ou produto.

Gabarito: letra E