Questão de Biologia — Moléculas, células e tecidos — FUNDATEC 2025
Biologia›Moléculas, células e tecidos
Código
qg483951
Banca
FUNDATEC
Órgão
UFRGS
Ano
2025
Nível
Superior
Cargo
Biólogo
Durante um ensaio cinético em laboratório, uma pesquisadora avaliava duas enzimas distintas que catalisavam a mesma reação metabólica. Após a coleta dos dados e ajuste ao modelo de Michaelis-Menten, ela observou que ambas as enzimas atingiam a mesma velocidade máxima (Vmax). No entanto, notou que os valores de km eram diferentes: enquanto a enzima A apresentava um km relativamente baixo, a enzima B demonstrava um km bastante elevado. Considerando as observações feitas pela pesquisadora, é correto afirmar que:
AA enzima A possui maior afinidade pelo substrato.
BA enzima B possui maior afinidade pelo substrato.
CA enzima A terá maior Vmax se as concentrações de substrato forem diminuídas.
DAs enzimas A e B apresentam a mesma afinidade pelo substrato, mas a enzima A apresenta maior turnover
EAs enzimas A e B apresentam afinidade independente da concentração pelo substrato.
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GabaritoA — A enzima A possui maior afinidade pelo substrato.
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Cinética Enzimática: Michaelis-Menten e a relação entre Km e afinidade
Gabarito: letra A. A enzima A, por apresentar menor Km, possui maior afinidade pelo substrato. No modelo de Michaelis-Menten, o Km (constante de Michaelis) é inversamente proporcional à afinidade: quanto menor o Km, maior a afinidade da enzima pelo substrato. Essa é a relação direta que a alternativa A expressa corretamente.
O modelo de Michaelis-Menten descreve a velocidade de uma reação enzimática em função da concentração de substrato. A equação é:
Onde:
V é a velocidade inicial da reação;
Vmax é a velocidade máxima, atingida quando todos os sítios ativos estão saturados;
[S] é a concentração de substrato;
Km é a constante de Michaelis-Menten, definida como a concentração de substrato na qual a velocidade é metade da Vmax.
O Km é um parâmetro que reflete a afinidade da enzima pelo substrato. Um Km baixo significa que a enzima atinge metade da Vmax com uma concentração baixa de substrato, ou seja, ela se satura facilmente e tem alta afinidade. Um Km alto indica que é necessária uma concentração maior de substrato para atingir metade da Vmax, o que caracteriza baixa afinidade. Portanto, a relação é inversa: menor Km → maior afinidade.
A pegadinha da banca está em inverter essa relação, fazendo o candidato associar Km alto a alta afinidade. É uma confusão clássica, pois o senso comum tende a pensar que "mais constante" significa "mais afinidade", quando na verdade é o oposto.
Km × afinidade (Michaelis-Menten): Km baixo (Alta afinidade, Satura com pouco substrato); Km alto (Baixa afinidade, Exige muito substrato); Vmax (Intrínseca da enzima, Não depende de [S])
Alternativa A — ✅ Correta ⟵ GABARITO
A enzima A possui maior afinidade pelo substrato porque apresenta Km baixo. No modelo de Michaelis-Menten, o Km é inversamente proporcional à afinidade: quanto menor o Km, menor a concentração de substrato necessária para atingir metade da Vmax, o que indica que a enzima se liga ao substrato com mais facilidade. É exatamente o que o enunciado descreve.
Alternativa B — ❌ Incorreta
Afirma que a enzima B possui maior afinidade, mas a enzima B tem Km elevado, o que indica baixa afinidade. A banca inverteu a relação: Km alto → baixa afinidade, não alta.
Alternativa C — ❌ Incorreta
A Vmax é uma propriedade intrínseca da enzima, determinada pela velocidade de catálise (turnover) e pela quantidade de enzima, e não depende da concentração de substrato. Diminuir a concentração de substrato reduz a velocidade inicial da reação, mas não altera a Vmax. A alternativa confunde Vmax com velocidade inicial.
Alternativa D — ❌ Incorreta
Afirma que as enzimas têm a mesma afinidade, o que contradiz o enunciado, que diz que os Km são diferentes. Além disso, a alternativa mistura conceitos: a afinidade é medida pelo Km, e o turnover (número de moléculas de substrato convertidas por unidade de tempo por molécula de enzima) é relacionado ao kcat, não ao Km. Não há informação no enunciado sobre o turnover das enzimas.
Alternativa E — ❌ Incorreta
A afinidade de uma enzima pelo substrato é uma propriedade intrínseca, mas é quantificada pelo Km, que é uma constante que independe da concentração de substrato no ensaio. A alternativa está mal formulada: a afinidade não é "independente da concentração" no sentido de que o Km é uma constante, mas isso não significa que as enzimas não tenham afinidades diferentes. A alternativa nega a diferença de afinidade entre as enzimas, o que é falso.
NÃO CAIA NESSA!
A banca explora a inversão da relação Km × afinidade. O candidato desatento pode pensar que Km alto = alta afinidade, mas é o contrário: Km baixo = alta afinidade. Lembre-se: o Km é a concentração de substrato para metade da Vmax; quanto menor essa concentração, mais facilmente a enzima se satura, logo, maior afinidade. Fique atento a essa inversão em questões de cinética enzimática!
PEGA ESSA DICA!
Para não errar, associe Km a "concentração necessária": se a enzima precisa de pouco substrato para trabalhar (Km baixo), ela tem muita afinidade. Pense em uma chave e fechadura: se a fechadura "aceita" a chave com facilidade (Km baixo), o encaixe é forte (alta afinidade).