Questão de Biologia — Moléculas, células e tecidos — INSTITUTO AOCP 2025
Biologia›Moléculas, células e tecidos
Código
qg539939
Banca
INSTITUTO AOCP
Órgão
IF-PB
Ano
2025
Nível
Superior
Cargo
Professor EBTT - Química
A estrutura e a funcionalidade de uma proteína complexa, como a hemoglobina, dependem da correta manutenção de sua estrutura quaternária. No que se refere à estabilidade estrutural das cadeias polipeptídicas, assinale a alternativa que descreve a ligação covalente formada entre grupos funcionais específicos de aminoácidos, atuando como um elemento crucial na conexão de subunidades ou no dobramento intramolecular.
ALigação glicosídica entre resíduos de serina e treonina.
BLigação peptídica entre o grupo amino de um aminoácido e o carboxila do próximo.
CPonte de hidrogênio entre os grupos R apolares.
DPonte dissulfeto entre dois resíduos de cisteína.
EInteração iônica entre os grupos R da lisina e da histidina.
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GabaritoD — Ponte dissulfeto entre dois resíduos de cisteína.
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Estrutura de proteínas e ligações covalentes
Gabarito: letra D. A ponte dissulfeto é a única ligação covalente formada entre grupos funcionais de aminoácidos (dois resíduos de cisteína) que atua na conexão de subunidades (estrutura quaternária) ou no dobramento intramolecular (estrutura terciária). As demais alternativas descrevem ligações não covalentes ou ligações que não ocorrem entre cadeias laterais.
O contexto fornecido não aborda diretamente as ligações covalentes em proteínas, mas a bioquímica fundamental estabelece que a ponte dissulfeto () é uma ligação covalente essencial para a estabilidade de proteínas complexas, como a hemoglobina.
Ligações em proteínas
1Covalentes
Ligação peptídica
Entre grupo amino e carboxila
Forma a espinha dorsal
Não conecta subunidades
Ponte dissulfeto
Entre grupos tiol de cisteínas
Ligação -S-S
Estabiliza terciária e quaternária
Gabarito
2Não covalentes
Ponte de hidrogênio
Entre grupos R polares
Importante na secundária
Interação iônica
Entre cargas opostas
Não é covalente
Interações hidrofóbicas
Entre grupos R apolares
Não é covalente
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Alternativa A — ❌ Incorreta
Ligação glicosídica é típica de carboidratos, não de aminoácidos. Serina e treonina podem ser sítios de glicosilação, mas a ligação é entre o açúcar e o grupo hidroxila, não entre os resíduos de aminoácidos. Não é uma ligação covalente entre grupos funcionais de aminoácidos para estabilizar a estrutura proteica.
Alternativa B — ❌ Incorreta
A ligação peptídica une o grupo amino de um aminoácido ao grupo carboxila do próximo na cadeia polipeptídica, formando a espinha dorsal da proteína. Não é uma ligação entre grupos laterais (R) e não atua na conexão de subunidades ou no dobramento intramolecular (já que é a própria estrutura primária).
Alternativa C — ❌ Incorreta
Pontes de hidrogênio são interações não covalentes, não ligações covalentes. Embora importantes para a estrutura secundária, não são o tipo de ligação covalente descrito na questão.
Alternativa D — ✅ Correta ⟵ GABARITO
A ponte dissulfeto é uma ligação covalente entre os grupos tiol () de dois resíduos de cisteína, formando uma ligação . Essa ligação é crucial para a estabilidade da estrutura terciária e quaternária de muitas proteínas, incluindo a hemoglobina, conectando subunidades ou estabilizando o dobramento intramolecular.
Alternativa E — ❌ Incorreta
Interação iônica (ou ponte salina) é uma interação eletrostática não covalente entre grupos R carregados (ex.: lisina e histidina — mas ambas são catiônicas, e a interação iônica requer cargas opostas, o que já torna a descrição imprecisa). Além disso, não é uma ligação covalente.
PEGA ESSA DICA!
Na bioquímica de proteínas, lembre-se: ligações covalentes entre cadeias laterais são exclusivamente as pontes dissulfeto (cisteína). Interações como pontes de hidrogênio, iônicas e hidrofóbicas são não covalentes.