A molécula de hemoglobina é uma proteína globular composta por quatro globinas associadas a um grupo heme, complexo formado por um átomo de ferro em uma estrutura porfirínica. Está presente em grandes quantidades no interior dos eritrócitos como uma solução condensada, sendo sintetizada durante o processo de maturação dos eritrócitos e responsável pelo transporte do oxigênio aos tecidos. Em relação a essa proteína e às doenças associadas a ela, analise as assertivas abaixo:
I. A hemoglobina A (HbA) é formada por duas cadeias alfa e duas cadeias beta (α2β2), representando cerca de 96% da hemoglobina total do indivíduo adulto normal.
II. A HbA2 (hemoglobina A2) representa entre 2,5 e 3% da hemoglobina presente no organismo, sendo sintetizada no primeiro trimestre após o nascimento.
III. A HbF (hemoglobina fetal) é constituída por duas cadeias alfa e duas cadeias gama (α2γ2), mantendo-se em baixas concentrações durante toda a vida adulta. A presença da HbF na vida adulta pode ajudar no diagnóstico e melhorar significativamente o curso clínico das hemoglobinopatias.
IV. As talassemias ocorrem quando há uma mutação específica que provoca o aumento na velocidade de síntese das cadeias normais α ou β da globina. Essa doença é classificada como anemia hemolítica pois é uma doença congênita com degradação precoce das hemácias anormais.
V. As síndromes falcêmicas integram um grupo de distúrbios da hemoglobina em que há herança do gene de β-globina S (do inglês sickle – foicinha). Esta anormalidade genética é causada pela substituição de ácido glutâmico por lisina na posição 6 na cadeia β.
Quais estão corretas?
AApenas I e II.
BApenas II e III.
CApenas IV e V.
DApenas I, II e III.
EApenas III, IV e V.
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GabaritoD — Apenas I, II e III.
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Hemoglobina: estrutura, tipos e hemoglobinopatias
Gabarito: letra D. Estão corretas as assertivas I, II e III: a HbA é α2β2 e representa 95–98% da hemoglobina adulta; a HbA2 (α2δ2) representa 1,5–3,5% da hemoglobina adulta; e a HbF (α2γ2) é a hemoglobina fetal, que permanece em baixas concentrações na vida adulta e cuja persistência pode ser relevante em hemoglobinopatias. As assertivas IV e V estão incorretas: as talassemias decorrem de diminuição (e não aumento) da síntese de cadeias de globina, e na doença falciforme a substituição é de ácido glutâmico por valina (e não lisina) na posição 6 da cadeia β.
A hemoglobina é uma proteína tetramérica composta por quatro cadeias de globina, cada uma associada a um grupo heme (anel porfirínico com um átomo de ferro central). Essa estrutura permite o transporte de até quatro moléculas de oxigênio por molécula de hemoglobina. Durante o desenvolvimento humano, diferentes tipos de hemoglobina são expressos em momentos distintos: as hemoglobinas embrionárias (Gower 1, Gower 2 e Portland) são substituídas pela hemoglobina fetal (HbF), que por sua vez dá lugar à hemoglobina adulta (HbA) no período perinatal. A Tabela 48.1 do material de apoio resume essa distribuição:
Hemoglobina
Estrutura
Distribuição
HbA
α2β2
95–98% da Hb adulta
HbA2
α2δ2
1,5–3,5% da Hb adulta
HbF
α2γ2
Fetal; 0,5–1% da Hb adulta
Gower 1
ζ2ε2
Embrionária
Gower 2
α2ε2
Embrionária
Portland
ε2γ2
Embrionária
A síntese equilibrada das cadeias de globina é essencial para a formação de hemoglobinas funcionais. Nas talassemias, há um defeito genético que reduz a síntese de uma das cadeias (α ou β), levando ao acúmulo de cadeias em excesso que precipitam e causam dano à membrana eritrocitária, resultando em hemólise. Por exemplo, na β-talassemia, a síntese reduzida de cadeias β leva ao excesso de cadeias α, que formam tetrâmeros α4 (hemoglobina H) e precipitam. Já na doença falciforme, uma mutação pontual no gene da β-globina (substituição de ácido glutâmico por valina na posição 6) produz a hemoglobina S (HbS), que polimeriza em condições de desoxigenação, deformando a hemácia em formato de foice.
A distinção entre talassemia e doença falciforme é um ponto clássico de confusão: enquanto a talassemia é um distúrbio de síntese (quantidade), a doença falciforme é um distúrbio de estrutura (qualidade) da hemoglobina. Ambas são anemias hemolíticas hereditárias, mas com mecanismos fisiopatológicos distintos. A banca explora exatamente essa confusão nas assertivas IV e V, invertendo os mecanismos e os aminoácidos envolvidos.
Guarde a fronteira entre os tipos de hemoglobina (estrutura e distribuição) e entre os mecanismos das hemoglobinopatias (síntese × estrutura): é exatamente nesses pontos que as assertivas se dividem.
Hemoglobina
1Tipos (estrutura)
HbA (α2β2) — 95–98%
HbA2 (α2δ2) — 1,5–3,5%
HbF (α2γ2) — fetal
2Hemoglobinopatias
Talassemia
diminuição da síntese
problema de quantidade
Doença falciforme
Glu→Val (posição 6)
problema de qualidade
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Item I — ✅ Correto
A hemoglobina A (HbA) é de fato formada por duas cadeias alfa e duas cadeias beta (α2β2) e representa cerca de 95–98% da hemoglobina total do adulto normal. O enunciado afirma "cerca de 96%", o que está dentro da faixa esperada (95–98%). A estrutura e a distribuição estão corretas.
Item II — ✅ Correto
A HbA2 (α2δ2) representa entre 1,5% e 3,5% da hemoglobina adulta. O enunciado afirma "entre 2,5 e 3%", o que está dentro da faixa esperada. A informação sobre a síntese "no primeiro trimestre após o nascimento" é consistente com o desenvolvimento ontogênico, em que a HbA2 começa a ser produzida após o nascimento, embora o pico de produção ocorra mais tardiamente. O item está essencialmente correto.
Item III — ✅ Correto
A hemoglobina fetal (HbF) é constituída por duas cadeias alfa e duas cadeias gama (α2γ2) e permanece em baixas concentrações na vida adulta (0,5–1%). A persistência de HbF na vida adulta é um achado relevante em hemoglobinopatias: na β-talassemia e na doença falciforme, níveis elevados de HbF podem melhorar o curso clínico, pois a HbF inibe a polimerização da HbS e compensa parcialmente a falta de cadeias β. O item está correto.
Item IV — ❌ Incorreto
O erro está no mecanismo: as talassemias ocorrem por diminuição (e não aumento) da síntese de cadeias α ou β da globina. A redução da síntese de uma cadeia leva ao desequilíbrio na produção das cadeias, com acúmulo das cadeias em excesso, que precipitam e causam hemólise. A classificação como anemia hemolítica congênita está correta, mas o mecanismo descrito está invertido.
Item V — ❌ Incorreto
O erro está no aminoácido: na doença falciforme, a substituição na posição 6 da cadeia β é de ácido glutâmico por valina (Glu→Val), e não por lisina. Essa substituição torna a hemoglobina S (HbS) propensa à polimerização em condições de baixa tensão de oxigênio, deformando a hemácia em foice. A descrição da herança do gene da β-globina S está correta, mas o aminoácido substituído está errado.
Conclusão: Corretos: I, II e III → portanto a alternativa é a letra D.
NÃO CAIA NESSA!
A banca inverte os mecanismos das hemoglobinopatias: na talassemia, o defeito é de diminuição da síntese de cadeias (não aumento), e na doença falciforme, a substituição é de ácido glutâmico por valina (não lisina). Essas inversões são clássicas e fáceis de confundir — memorize: talassemia = problema de quantidade; falciforme = problema de qualidade (Glu→Val).
PEGA ESSA DICA!
Para fixar os tipos de hemoglobina, monte uma tabela com estrutura e distribuição (HbA: α2β2, 95–98%; HbA2: α2δ2, 1,5–3,5%; HbF: α2γ2, fetal). Para as hemoglobinopatias, lembre: talassemia = síntese reduzida; falciforme = mutação estrutural (Glu→Val na posição 6 da β-globina).