Questão de Biologia — Moléculas, células e tecidos — VUNESP 2025
Biologia›Moléculas, células e tecidos
Código
vu091535
Banca
VUNESP
Órgão
Butantan - SP
Ano
2025
Nível
Superior
Cargo
Pesquisador Científico I - Área de Especialização: Biotecnologia
Biofármacos amplamente utilizados na terapêutica, como a insulina humana e o fator VIII, são produzidos por meio da técnica de DNA recombinante.Considerando esse processo biotecnológico, assinale a alternativa que o descreve corretamente.
ATrata-se da modificação direta da proteína-alvo para aumentar sua estabilidade no organismo.
BEnvolve a inserção de um gene de interesse em um vetor, que é então introduzido em um sistema de expressão heterólogo capaz de sintetizar a proteína desejada.
CBaseia-se no isolamento da proteína natural em tecidos humanos e sua multiplicação por clonagem celular.
DConsiste no uso exclusivo de células de mamíferos, já que sistemas procarióticos não são compatíveis com genes humanos.
EConsiste na fusão direta de duas ou mais proteínas já sintetizadas por meio de cromatografia gasosa.
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GabaritoB — Envolve a inserção de um gene de interesse em um vetor, que é então introduzido em um sistema de expressão heterólogo capaz de sintetizar a proteína desejada.
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Produção de biofármacos por DNA recombinante
Gabarito: letra B. A técnica de DNA recombinante para produção de biofármacos como insulina humana e fator VIII envolve a inserção do gene que codifica a proteína terapêutica em um vetor (plasmídeo ou vírus), que é então introduzido em um organismo hospedeiro (bactéria, levedura ou célula de mamífero) – chamado sistema de expressão heterólogo – para que este sintetize a proteína desejada. Esse é o princípio central da tecnologia, descrito corretamente na alternativa B.
O processo pode ser resumido em etapas: isolamento do gene de interesse, inserção em vetor de expressão, transformação/transfecção do hospedeiro, cultivo e purificação da proteína recombinante.
Hospedeiros como E. coli são amplamente usados para proteínas simples; já proteínas complexas (ex.: fator VIII) requerem células de mamífero para modificações pós-traducionais adequadas. A escolha depende da proteína alvo.
Alternativa A — ❌ Incorreta
A modificação direta da proteína-alvo para aumentar estabilidade é uma técnica posterior (engenharia de proteínas), não o processo de DNA recombinante. O DNA recombinante age no nível do gene, produzindo a proteína original (ou variantes por mutagênese sítio-dirigida, mas a descrição é genérica demais e não reflete o núcleo da técnica).
Alternativa B — ✅ Correta ⟵ GABARITO
Exatamente: clonagem do gene em vetor → expressão em hospedeiro heterólogo. A alternativa menciona os elementos essenciais: gene de interesse, vetor e sistema de expressão heterólogo que sintetiza a proteína desejada.
Alternativa C — ❌ Incorreta
Isolamento de proteína natural e multiplicação por clonagem celular não é DNA recombinante. Clonagem celular (ex.: cultura de células) não altera o genoma; a proteína continua sendo a natural, sem introdução de gene exógeno. DNA recombinante envolve manipulação genética, não apenas isolamento e cultura.
Alternativa D — ❌ Incorreta
Afirma que apenas células de mamíferos são compatíveis com genes humanos. Isso é falso: bactérias (ex.: E. coli) são amplamente usadas para insulina humana (primeiro biofármaco recombinante); leveduras e outros sistemas também são empregados. Células de mamífero são necessárias apenas quando a proteína requer modificações pós-traducionais complexas, mas não são obrigatórias para todos os genes humanos.
Alternativa E — ❌ Incorreta
Fusão direta de proteínas já sintetizadas por cromatografia gasosa não tem relação com DNA recombinante. Cromatografia gasosa é técnica analítica/separação, não de fusão de proteínas. A engenharia de proteínas pode fundir domínios proteicos, mas não por cromatografia gasosa e não a partir de proteínas prontas – a fusão é feita no nível do gene, expressando uma proteína quimérica.
NÃO CAIA NESSA!
A alternativa D é a armadilha clássica: o candidato acha que proteínas humanas exigem células humanas ou de mamífero, mas muitas são produzidas em bactérias ou leveduras com sucesso. A insulina humana recombinante, por exemplo, foi originalmente produzida em E. coli.