Questão de Biologia — Moléculas, células e tecidos — VUNESP 2025

Cinética enzimática: Equação de Hill

Gabarito: letra B. A equação apresentada é a {{Equação de Hill}}, um modelo cinético utilizado para descrever enzimas alostéricas que exibem cooperatividade na ligação do substrato. O expoente $n$ (coeficiente de Hill) indica o grau de cooperatividade: quando $n > 1$, o modelo descreve uma enzima alostérica com {{cooperação positiva}}, onde a ligação de uma molécula de substrato aumenta a afinidade da enzima por moléculas adicionais.

Na cinética de Michaelis-Menten clássica, a equação assume $n = 1$, descrevendo enzimas com um único sítio de ligação ou múltiplos sítios independentes. Quando $n > 1$, a curva de velocidade inicial em função da concentração de substrato torna-se sigmoide, característica marcante de sistemas alostéricos cooperativos.

Alternativa A — ❌ Incorreta

O modelo de Michaelis-Menten é caracterizado por $n = 1$. Quando $n > 1$, a equação descreve cooperatividade, o que não se aplica a enzimas com um único sítio de ligação sem interações alostéricas.

Alternativa B — ✅ Correta ⟵ GABARITO

O expoente $n > 1$ na Equação de Hill é o parâmetro que define matematicamente a {{cooperação positiva}} em enzimas alostéricas, resultando em uma curva sigmoide de saturação.

Alternativa C — ❌ Incorreta

Embora o modelo descreva enzimas alostéricas, a cooperação negativa é caracterizada por $n < 1$, o que não condiz com a condição $n > 1$ estabelecida no enunciado.

Alternativa D — ❌ Incorreta

A inibição por substrato altera a forma da curva cinética de maneira distinta, geralmente levando a uma diminuição da velocidade em altas concentrações de substrato, não sendo representada pelo expoente $n > 1$ da Equação de Hill.

Alternativa E — ❌ Incorreta

A inibição competitiva altera o valor aparente de $K_m$, mas mantém a forma hiperbólica da curva de Michaelis-Menten ($n = 1$), não sendo representada por este modelo cinético.

Gabarito: letra B.