Questão de Biologia — Identidade dos seres vivos — VUNESP 2025
Biologia›Identidade dos seres vivos
Código
vu091881
Banca
VUNESP
Órgão
Butantan - SP
Ano
2025
Nível
Superior
Cargo
Pesquisador Científico I - Área de Especialização: Virologia
A recente emergência de infecções humanas pelo vírus influenza H5N1 intensificou o debate sobre os fatores moleculares que determinam a adaptação de vírus aviários ao trato respiratório humano. Com base nesse cenário, assinale a alternativa que apresenta, corretamente, o papel do reconhecimento do ácido siálico pelas hemaglutininas virais nesse processo.
AA especificidade da hemaglutinina por α-2,3-sialilglicanos, presentes predominantemente no epitélio intestinal de aves, é mantida durante a adaptação a humanos e favorece a infecção nas vias aéreas superiores.
BA adaptação do H5N1 à transmissão eficiente entre humanos requer mutações que aumentem a afinidade da hemaglutinina por α-2,6-sialil-glicanos, mais abundantes no trato respiratório superior humano.
CA capacidade do H5N1 de infectar humanos independe da especificidade de ligação ao ácido siálico, sendo regulada principalmente por fatores do hospedeiro como expressão de IFN-λ.
DO tropismo do H5N1 por humanos depende da perda da função da neuraminidase, o que favorece o acúmulo de receptores no epitélio respiratório.
EA ligação ao ácido siálico α-2,6 é característica exclusiva de vírus influenza humanos sazonais, estando ausente em qualquer subtipo H5.
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GabaritoB — A adaptação do H5N1 à transmissão eficiente entre humanos requer mutações que aumentem a afinidade da hemaglutinina por α-2,6-sialil-glicanos, mais abundantes no trato respiratório superior humano.
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Hemaglutinina viral e reconhecimento do ácido siálico: a chave do salto de espécie
Gabarito: letra B. A adaptação do H5N1 à transmissão eficiente entre humanos depende de mutações na hemaglutinina que aumentem sua afinidade por receptores α-2,6-sialilglicanos, predominantes no trato respiratório superior humano — enquanto os vírus aviários reconhecem preferencialmente α-2,3-sialilglicanos, abundantes no trato intestinal das aves. Essa especificidade de ligação é o principal determinante molecular do tropismo e da capacidade de transmissão entre espécies.
O ácido siálico é um açúcar presente na superfície das células do hospedeiro, e os vírus influenza o utilizam como receptor para entrar na célula. A hemaglutinina (HA) é a glicoproteína viral que reconhece e se liga a esses receptores. A ligação não é inespecífica: depende do tipo de ligação glicosídica entre o ácido siálico e a galactose — α-2,3 ou α-2,6. Essa diferença é crucial porque determina quais células o vírus consegue infectar.
Nas aves, o epitélio intestinal é rico em receptores α-2,3, e os vírus aviários (como o H5N1) têm hemaglutinina que se liga preferencialmente a eles. Nos humanos, o trato respiratório superior (nariz, faringe, traqueia) é rico em receptores α-2,6, enquanto o trato respiratório inferior (alvéolos) possui mais α-2,3. Por isso, o H5N1 aviário, ao infectar humanos, tende a se ligar aos receptores α-2,3 do trato inferior, causando pneumonia grave, mas não se transmite facilmente entre pessoas — pois a tosse e o espirro (que disseminam o vírus) dependem de infecção no trato superior, onde há poucos receptores α-2,3.
Para que o H5N1 se torne pandêmico, seria necessário que a hemaglutinina sofresse mutações que aumentassem sua afinidade por α-2,6, permitindo a infecção eficiente do trato respiratório superior humano e, consequentemente, a transmissão por gotículas. Esse é exatamente o conteúdo da alternativa B.
A banca explora a confusão entre os dois tipos de receptor e a ideia de que a adaptação envolve "perder" funções, quando na verdade envolve "ganhar" afinidade por um novo receptor. Vamos analisar cada alternativa.
Hemaglutinina (HA) — receptor do vírus influenza
1Liga-se ao ácido siálico
α-2,3 — aves (intestino) e humanos (trato inferior)
H5N1 aviário → pneumonia grave, baixa transmissão
α-2,6 — humanos (trato superior)
Vírus sazonais/pandêmicos → transmissão eficiente
2Adaptação a humanos
Mutações aumentam afinidade por α-2,6
Manutenção de α-2,3 impede transmissão
3Neuraminidase (NA) — função distinta
Cliva ácido siálico → liberação viral
Perda da função impede disseminação
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Alternativa A — ❌ Incorreta
Afirma que a especificidade por α-2,3 é mantida durante a adaptação a humanos e favorece a infecção nas vias aéreas superiores. Há dois erros: (1) a adaptação a humanos exige justamente a mudança para α-2,6, não a manutenção de α-2,3; (2) os receptores α-2,3 são predominantes no trato respiratório inferior humano, não nas vias aéreas superiores. A alternativa inverte o padrão de distribuição dos receptores.
Alternativa B — ✅ Correta ⟵ GABARITO
A alternativa está correta ao afirmar que a adaptação do H5N1 à transmissão eficiente entre humanos requer mutações que aumentem a afinidade da hemaglutinina por α-2,6-sialilglicanos, mais abundantes no trato respiratório superior humano. Esse é o mecanismo molecular central do salto de espécie: o vírus precisa "aprender" a se ligar aos receptores presentes nas células onde ocorre a replicação que leva à transmissão por via aérea.
Alternativa C — ❌ Incorreta
Afirma que a capacidade de infectar humanos independe da especificidade de ligação ao ácido siálico, sendo regulada principalmente por fatores do hospedeiro como IFN-λ. É incorreta porque a especificidade da hemaglutinina é um determinante fundamental do tropismo — sem a ligação ao receptor adequado, o vírus não entra na célula. Fatores do hospedeiro (como resposta imune inata) influenciam a patogênese, mas não substituem a necessidade do reconhecimento do receptor.
Alternativa D — ❌ Incorreta
Afirma que o tropismo por humanos depende da perda da função da neuraminidase, favorecendo o acúmulo de receptores. É incorreta: a neuraminidase é a enzima que cliva o ácido siálico, permitindo a liberação das partículas virais da célula infectada. Sua função é essencial para o ciclo viral; a perda dessa função impediria a disseminação do vírus, não a favoreceria. O tropismo é determinado pela hemaglutinina, não pela neuraminidase.
Alternativa E — ❌ Incorreta
Afirma que a ligação ao ácido siálico α-2,6 é exclusiva de vírus influenza humanos sazonais, estando ausente em qualquer subtipo H5. É incorreta porque a capacidade de ligação a α-2,6 não é exclusiva de um subtipo; vírus H5 podem adquirir essa capacidade por mutações, e alguns vírus aviários já apresentam afinidade por α-2,6 em menor grau. A exclusividade absoluta não existe — a adaptação é um processo gradual.
NÃO CAIA NESSA!
A banca troca os receptores: α-2,3 (aviário, trato intestinal das aves e trato respiratório inferior humano) por α-2,6 (humano, trato respiratório superior). Na alternativa A, ela mantém α-2,3 e ainda diz que favorece as vias aéreas superiores — dupla inversão. Na D, ela troca o papel da hemaglutinina pela neuraminidase. Fique atento: a hemaglutinina é a "chave" que abre a porta (receptor); a neuraminidase é a "tesoura" que corta a ligação para o vírus sair. Com esse raciocínio, você elimina as pegadinhas de troca de função.
PEGA ESSA DICA!
Para fixar, monte uma tabela mental: α-2,3 → aves (intestino) e humanos (trato inferior) → H5N1 aviário causa pneumonia grave, mas não transmite bem; α-2,6 → humanos (trato superior) → vírus sazonais e pandêmicos transmitem bem. Quando a questão falar em "adaptação a humanos" ou "transmissão entre humanos", a resposta quase sempre envolve a mudança de α-2,3 para α-2,6. Essa é a chave para resolver questões sobre influenza aviária.