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Questão de Biologia — Geral — VUNESP 2025

BiologiaGeral
Código
vu213398
Banca
VUNESP
Órgão
HCFMUSP
Ano
2025
Cargo
Res ( )
A matriz extracelular é formada por moléculas que mantêm a estrutura e a função dos tecidos, mas pode sofrer degradação por proteínas específicas. Entre elas, destacam-se as metaloproteinases (MMPs), que desempenham papel importante no remodelamento tecidual, por serem
  1. Aglicoproteínas de adesão que reforçam a ligação célula-célula e impedem a degradação da matriz.
  2. Benzimas proteolíticas que degradam componentes da matriz extracelular, favorecendo processos fisiológicos como cicatrização e patológicos (metástase).
  3. Creceptores de superfície, transmitindo sinais da matriz extracelular diretamente para o núcleo celular.
  4. Dproteínas estruturais estáveis, responsáveis pela elasticidade e resistência dos tecidos.
  5. Eenzimas que aumentam a deposição de colágeno, tornando a matriz extracelular mais rígida e menos susceptível à degradação.
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GabaritoB — enzimas proteolíticas que degradam componentes da matriz extracelular, favorecendo processos fisiológicos como cicatrização e patológicos (metástase).

Comentário gerado por IA. É um apoio ao estudo, ancorado em fontes, mas pode conter imprecisões — confira sempre na fonte oficial (lei, súmula, edital e gabarito da banca). Encontrou um erro? Use “Reportar”.

Metaloproteinases da matriz extracelular

Gabarito: letra B. As metaloproteinases (MMPs) são enzimas proteolíticas que degradam componentes da matriz extracelular, participando tanto de processos fisiológicos (como cicatrização e remodelamento tecidual) quanto patológicos (como a metástase). A alternativa B descreve exatamente essa função, enquanto as demais atribuem às MMPs papéis que pertencem a outras moléculas da matriz.

A matriz extracelular (MEC) é uma rede complexa de macromoléculas — colágeno, elastina, glicoproteínas (como fibronectina e laminina), proteoglicanos e glicosaminoglicanos — que preenche os espaços entre as células, conferindo suporte estrutural, resistência e elasticidade aos tecidos. Além do papel estrutural, a MEC influencia a adesão, migração, proliferação e diferenciação celular, atuando como um reservatório de fatores de crescimento e sinalizações.

As metaloproteinases são uma família de enzimas dependentes de zinco (e cálcio) que clivam proteínas da MEC. Elas são secretadas pelas células (como fibroblastos, macrófagos e células tumorais) e atuam no remodelamento tecidual, que é o processo de degradação e ressíntese da matriz, essencial em situações como cicatrização de feridas, reparo tecidual, angiogênese e desenvolvimento embrionário. Em condições patológicas, a expressão desregulada de MMPs contribui para a invasão tumoral e metástase, pois a degradação da matriz permite que células cancerosas atravessem barreiras teciduais e atinjam a circulação.

A regulação das MMPs é fina: elas são produzidas como zimogênios (inativas) e ativadas por clivagem proteolítica; além disso, existem inibidores endógenos, os TIMPs (inibidores teciduais de metaloproteinases), que controlam sua atividade. O equilíbrio entre MMPs e TIMPs é crucial para a homeostase tecidual.

A pegadinha da banca está em confundir as MMPs com outras moléculas da matriz: glicoproteínas de adesão (como fibronectina), receptores de superfície (como integrinas) e proteínas estruturais (como colágeno e elastina). As MMPs não são adesivas, não transmitem sinais diretamente ao núcleo e não aumentam a deposição de colágeno — pelo contrário, degradam a matriz.

Guarde a distinção central: MMPs = enzimas que degradam a matriz; as demais alternativas descrevem moléculas que constroem, aderem ou sinalizam. É exatamente essa fronteira que separa a alternativa correta das incorretas.

Alternativa A — ❌ Incorreta

Afirma que as MMPs são glicoproteínas de adesão que reforçam a ligação célula-célula e impedem a degradação da matriz. Isso é o oposto da função real: as MMPs são enzimas que degradam a matriz, não a protegem. As glicoproteínas de adesão (como fibronectina e laminina) são componentes estruturais da MEC que medeiam a adesão celular, mas não têm atividade proteolítica.

Alternativa B — ✅ Correta ⟵ GABARITO

Descreve com precisão as metaloproteinases: enzimas proteolíticas que degradam componentes da matriz extracelular, favorecendo tanto processos fisiológicos (cicatrização, remodelamento) quanto patológicos (metástase). A palavra-chave é proteolíticas — enzimas que quebram proteínas — e o contexto de remodelamento tecidual, que é exatamente o papel das MMPs.

Alternativa C — ❌ Incorreta

Atribui às MMPs a função de receptores de superfície que transmitem sinais da matriz para o núcleo. Essa função pertence a moléculas como as integrinas, que são receptores transmembrana que conectam a MEC ao citoesqueleto e ativam vias de sinalização intracelular. As MMPs são secretadas ou ancoradas à membrana, mas não atuam como receptores de sinalização.

Alternativa D — ❌ Incorreta

Descreve as MMPs como proteínas estruturais estáveis, responsáveis pela elasticidade e resistência dos tecidos. Essa é a função do colágeno (resistência à tração) e da elastina (elasticidade). As MMPs, ao contrário, são enzimas que degradam essas proteínas estruturais, participando do remodelamento.

Alternativa E — ❌ Incorreta

Afirma que as MMPs aumentam a deposição de colágeno, tornando a matriz mais rígida e menos susceptível à degradação. Isso é o inverso da realidade: as MMPs degradam o colágeno e outros componentes da MEC, promovendo a degradação, não a deposição. O aumento da deposição de colágeno está associado a processos como fibrose, mas não é função das MMPs.

Gabarito: letra B

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