Questão de Biologia — Moléculas, células e tecidos — FEPESE 2026

Atividade enzimática: ação, especificidade e inibição

Gabarito: letra A. A isoenzima lactato desidrogenase (LDH) é essencial em células aeróbias em hipóxia, pois, na ausência de oxigênio suficiente, ela catalisa a conversão de piruvato em lactato, regenerando o NAD+ necessário para a continuidade da glicólise — processo que garante ATP mesmo em condições de baixa disponibilidade de O₂. As demais alternativas apresentam erros conceituais: inibidores podem ser reversíveis, enzimas são proteínas (não carboidratos), nem todas exigem cofatores e a especificidade enzimática é alta, não baixa.

As enzimas são catalisadores biológicos de natureza proteica que aceleram reações químicas sem serem consumidas no processo. Elas apresentam alta especificidade: cada enzima atua sobre um substrato (ou grupo restrito de substratos), graças ao encaixe entre o centro ativo da enzima e a molécula do substrato — o chamado modelo chave-fechadura. Essa especificidade é fundamental para a organização do metabolismo, pois garante que cada reação seja catalisada pela enzima correta, evitando reações cruzadas indesejadas.

A atividade enzimática pode ser regulada por inibidores, que podem ser reversíveis (competitivos ou não competitivos) ou irreversíveis. Os inibidores competitivos competem com o substrato pelo centro ativo; os não competitivos ligam-se a outro sítio da enzima, alterando sua conformação. Já os irreversíveis formam ligações covalentes estáveis com a enzima, inativando-a permanentemente. Portanto, a afirmação de que a inibição é exclusivamente irreversível é falsa.

Algumas enzimas necessitam de cofatores para exercer sua atividade catalítica. Os cofatores podem ser íons metálicos (como Zn²⁺, Mg²⁺), moléculas orgânicas não proteicas (coenzimas, como NAD⁺, FAD) ou complexos inorgânicos. No entanto, nem todas as enzimas exigem cofatores — muitas são proteínas simples que atuam sozinhas. A alternativa D generaliza indevidamente ao afirmar que "todas" as enzimas necessitam de cofatores.

A lactato desidrogenase (LDH) é uma enzima que participa da fermentação láctica, convertendo piruvato em lactato com regeneração de NAD⁺. Em células aeróbias, quando há hipóxia (deficiência de oxigênio), a respiração celular fica comprometida e a célula depende da glicólise anaeróbica para produzir ATP. Nesse contexto, a LDH torna-se essencial para manter o fluxo glicolítico, pois regenera o NAD⁺ consumido na etapa da glicólise. Por isso, a alternativa A está correta.

Alternativa A — ✅ Correta ⟵ GABARITO

A LDH é uma isoenzima que catalisa a interconversão de piruvato e lactato, com regeneração de NAD⁺. Em condições de hipóxia, células aeróbias dependem da glicólise anaeróbica para gerar ATP, e a LDH garante a continuidade desse processo ao regenerar o NAD⁺. Sem essa regeneração, a glicólise pararia por falta de aceptor de elétrons. Portanto, a afirmação está correta.

Alternativa B — ❌ Incorreta

A inibição enzimática pode ser reversível ou irreversível. Os inibidores reversíveis (competitivos e não competitivos) se ligam de forma temporária, podendo ser deslocados ou removidos; os irreversíveis formam ligações covalentes permanentes. A alternativa afirma que a ação é "exclusivamente irreversível", o que é falso — há inibidores reversíveis amplamente utilizados em fármacos e regulação metabólica.

Alternativa C — ❌ Incorreta

As enzimas são proteínas com atividade catalítica, não carboidratos. Carboidratos (glicídios) têm funções energéticas e estruturais, mas não atuam como catalisadores biológicos. A alternativa troca a natureza química das enzimas, confundindo-as com açúcares.

Alternativa D — ❌ Incorreta

Nem todas as enzimas necessitam de cofatores. Muitas enzimas são proteínas simples, formadas apenas por cadeias polipeptídicas, e não requerem componentes adicionais. As que precisam de cofatores são chamadas de proteínas conjugadas (holoenzimas = apoenzima + cofator). A palavra "todas" torna a afirmação incorreta, pois generaliza uma característica que se aplica apenas a parte das enzimas.

Alternativa E — ❌ Incorreta

As enzimas são altamente específicas: cada enzima atua sobre um substrato específico (ou poucos substratos), devido ao encaixe exato entre o centro ativo e o substrato (modelo chave-fechadura). A alternativa afirma o contrário — que há "baixa especificidade" — o que contraria o princípio fundamental da especificidade enzimática.

Gabarito: letra A