Questão de Biologia — Moléculas, células e tecidos — FEPESE 2026
Biologia›Moléculas, células e tecidos
Código
qg676263
Banca
FEPESE
Órgão
Polícia Científica - SC
Ano
2026
Nível
Superior
Cargo
Perito Oficial Criminal - Ciências Biológicas
Conhecer as características das proteínas e enzimas é fundamental para as técnicas do perito criminal.Nesse contexto, é correto afirmar que:
ACinquenta aminoácidos diferentes são comumente encontrados nas proteínas atualmente.
BColágeno e elastina são proteínas globulares extracelulares abundantes nos seres humanos.
CLigações de hidrogênio entre os átomos de uma proteína ajudam a estabilizar a sua conformação enovelada.
DO enovelamento de proteínas em células vivas pode ser auxiliado por proteínas especiais, denominadas proteínas histonas.
EUma molécula proteica é composta por uma longa cadeia de aminoácidos mantidos juntos por meio de ligações peptídicas iônicas.
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GabaritoC — Ligações de hidrogênio entre os átomos de uma proteína ajudam a estabilizar a sua conformação enovelada.
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Proteínas e enzimas: estrutura e função
Gabarito: letra C. As ligações de hidrogênio entre os átomos de uma proteína são fundamentais para estabilizar sua conformação enovelada (estruturas secundária, terciária e quaternária). As demais alternativas apresentam erros conceituais: não existem 50 aminoácidos comuns (são 20), colágeno e elastina são proteínas fibrosas (não globulares), o enovelamento é auxiliado por chaperonas (não histonas) e as ligações peptídicas são covalentes (não iônicas).
As proteínas são macromoléculas formadas por aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Cada aminoácido possui um grupo amina (-NH2), um grupo carboxila (-COOH) e uma cadeia lateral (grupo R) que o diferencia. Existem 20 aminoácidos padrão que compõem as proteínas dos seres vivos, e a sequência desses aminoácidos determina a estrutura primária. A partir daí, a cadeia polipeptídica se dobra em estruturas secundária (hélices alfa e folhas beta), terciária (enovelamento tridimensional) e, em algumas proteínas, quaternária (associação de múltiplas cadeias).
As ligações de hidrogênio são interações fracas que ocorrem entre átomos eletronegativos (como oxigênio e nitrogênio) e hidrogênio ligado a esses átomos. Nas proteínas, essas ligações são essenciais para manter a conformação enovelada, pois estabilizam as estruturas secundária e terciária. Sem elas, a proteína perderia sua forma e, consequentemente, sua função — processo conhecido como desnaturação.
As enzimas são proteínas com atividade catalítica, ou seja, aceleram reações químicas sem serem consumidas. Elas possuem um sítio ativo onde o substrato se encaixa, seguindo o modelo chave-fechadura. A especificidade enzimática é determinada pela conformação tridimensional, que depende justamente das ligações de hidrogênio e outras interações que estabilizam o enovelamento.
Proteínas
1Aminoácidos
20 padrão
Grupo amina + carboxila + R
2Estruturas
Primária (sequência)
Secundária (hélices alfa, folhas beta)
Terciária (enovelamento 3D)
Quaternária (múltiplas cadeias)
3Ligações peptídicas
Covalentes
4Estabilização do enovelamento
Ligações de hidrogênio
5Enovelamento auxiliado
Chaperonas
6Tipos
Fibrosas (colágeno, elastina)
Globulares (hemoglobina, enzimas)
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Alternativa A — ❌ Incorreta
Afirma que existem 50 aminoácidos diferentes comumente encontrados nas proteínas. Na verdade, são 20 aminoácidos padrão que compõem as proteínas dos seres vivos. Existem outros aminoácidos não proteicos, mas não são incorporados às proteínas. O número 50 não corresponde a nenhuma realidade biológica conhecida.
Alternativa B — ❌ Incorreta
Afirma que colágeno e elastina são proteínas globulares. Na verdade, são proteínas fibrosas, caracterizadas por cadeias longas e alongadas, que conferem resistência e elasticidade aos tecidos conjuntivos. As proteínas globulares, como a hemoglobina e as enzimas, têm forma esférica e são solúveis em água.
Alternativa C — ✅ Correta
As ligações de hidrogênio entre os átomos de uma proteína ajudam a estabilizar sua conformação enovelada. Essa é uma afirmação correta e fundamental para a compreensão da estrutura proteica. As ligações de hidrogênio ocorrem entre o grupo -NH e o grupo -C=O da cadeia principal, estabilizando hélices alfa e folhas beta, e também entre cadeias laterais, contribuindo para a estrutura terciária.
Alternativa D — ❌ Incorreta
Afirma que o enovelamento de proteínas é auxiliado por proteínas denominadas histonas. Na verdade, as proteínas que auxiliam o enovelamento são as chaperonas moleculares (ou chaperoninas). As histonas são proteínas envolvidas na compactação do DNA no núcleo, formando os nucleossomos — função totalmente diferente.
Alternativa E — ❌ Incorreta
Afirma que as proteínas são mantidas por ligações peptídicas iônicas. As ligações peptídicas são ligações covalentes que ocorrem entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amina do seguinte, com liberação de uma molécula de água. Ligações iônicas podem ocorrer entre cadeias laterais de aminoácidos carregados, mas não são as ligações peptídicas em si.
NÃO CAIA NESSA!
A banca mistura conceitos de áreas diferentes para confundir: troca chaperonas por histonas (ambas são proteínas, mas com funções opostas), colágeno/elastina por globulares (são fibrosas), e ligação peptídica por iônica (é covalente). Fique atento a essas trocas clássicas — com treino, você as identifica rapidamente. 💪
PEGA ESSA DICA!
Para fixar, monte uma tabela mental: 20 aminoácidos · ligação peptídica = covalente · colágeno/elastina = fibrosas · chaperonas = enovelamento · histonas = DNA. Esses são os pontos que a banca mais explora em questões de proteínas.